Dr. Marlitt Stech

leitet die Arbeitsgruppe Zellfreie Proteinsynthese gemeinsam mit Dr. Anne Zemella kommissarisch.

 

Wissenschaftlicher Fokus und Expertise:

Wissenschaftlicher Werdegang
2022 Arbeitsgruppenleiterin der Arbeitsgruppe Zellfreie Proteinsynthese, Fraunhofer-Institut für Zelltherapie und Immunologie, Institutsteil Bioanalytik & Bioprozesse (IZI-BB), Potsdam-Golm
2015 - 2022

Wissenschaftliche Mitarbeiterin (Post-Doc) – Fraunhofer-Institut für Zelltherapie und Immunologie, Institutsteil Bioanalytik & Bioprozesse (IZI-BB), Potsdam-Golm 

2009 - 2010 Forschungsprojekt (Universität Edinburgh, MRC Centre for Regenerative Medicine, Institute for Stem Cell Research, Biology of Reprogramming): “Generation of macrophages from induced pluripotent stem cells and secondary reprogramming.”

Ausbildung

2011 - 2015 Doktorarbeit im Fachbereich Biochemie (Universität Potsdam): „Investigations on the cell-free synthesis of single-chain antibody fragments using a eukaryotic translation system”
2010

Masterarbeit (Fraunhofer Institut für Biomedizinische Technik (IBMT) Potsdam-Golm; Beuth Hochschule für Technik Berlin): „Zellfreie Synthese funktioneller Antikörperfragmente“

2008 - 2010

Biotechnologie Studium (Master) an der Berliner Hochschule für Technik, Berlin

2008 Bachelorarbeit (Charité - Universitätsmedizin Berlin, Zentrum für Anatomie, Institut für Zell- und Neurobiologie): „Generierung und Klonierung von Mutationsderivaten des Maus-PRG-1-Gens sowie deren Analyse im heterologen Zellkultursystem.“
2005 - 2008 Biotechnologie Studium (Bachelor) an der Technischen Fachhochschule Berlin
2005 Abitur
Preise und Stipendien
2009 – 2010

Erasmusstipendium 

2011 Ehrung zur Anerkennung eines hervorragenden Studienabschlusses im Studiengang Biotechnologie der Beuth Hochschule für Technik 
2017 – 2019 Talenta speed-up Stipendium der Fraunhofer Gesellschaft 
Mitgliedschaften
Gesellschaft für Biochemie und Molekularbiologie e.V.

Marlitt Stech ORCID: 0000-0002-4760-9791
  • Haueis, L., Stech, M., Schneider, E., Lanz, T., Hebel, N., Zemella, A., & Kubick, S. (2023). Rapid One-Step Capturing of Native, Cell-Free Synthesized and Membrane-Embedded GLP-1R. International Journal of Molecular Sciences, 24(3). https://doi.org/10.3390/ijms24032808
  • Haueis, L., Stech, M., & Kubick, S. (2022). A Cell-free Expression Pipeline for the Generation and Functional Characterization of Nanobodies. Frontiers in Bioengineering and Biotechnology, 10, 896763. https://doi.org/10.3389/fbioe.2022.896763.
  • Krebs, S. K., Stech, M., Jorde, F., Rakotoarinoro, N., Ramm, F., Marinoff, S., Bahrke, S., Danielczyk, A., Wüstenhagen, D. A., & Kubick, S. (2022). Synthesis of an Anti-CD7 Recombinant Immunotoxin Based on PE24 in CHO and E. Coli Cell-Free Systems. International Journal of Molecular Sciences, 23(22). https://doi.org/10.3390/ijms232213697
  • Krebs, S. K.; Rakotoarinoro, N.; Stech, M.; Zemella, A.; Kubick, S. (2022). A CHO-Based Cell-Free Dual Fluorescence Reporter System for the Straightforward Assessment of Amber Suppression and scFv Functionality. Frontiers in Bioengineering and Biotechnology. https://doi.org/10.3389/fbioe.2022.873906
  • Stech, M., Rakotoarinoro, N., Teichmann, T., Zemella, A., Thoring, L., & Kubick, S. (2021). Synthesis of Fluorescently Labeled Antibodies Using Non-Canonical Amino Acids in Eukaryotic Cell-Free Systems. Methods in Molecular Biology (Clifton, N.J.), 2305, 175–190. https://doi.org/10.1007/978-1-0716-1406-8_9
  • Ramm, F., Stech, M., Zemella, A., Frentzel, H., & Kubick, S. (2021). The Pore-Forming Hemolysin BL Enterotoxin from Bacillus cereus: Subunit Interactions in Cell-Free Systems. Toxins, 13(11). https://doi.org/10.3390/toxins13110807.
  • Dondapati, S. K., Stech, M., Zemella, A., & Kubick, S. (2020). Cell-Free Protein Synthesis: A Promising Option for Future Drug Development. BioDrugs : Clinical Immunotherapeutics, Biopharmaceuticals and Gene Therapy, 34(3), 327–348. https://doi.org/10.1007/s40259-020-00417-y
  • Ramm, F., Dondapati, S. K., Thoring, L., Zemella, A., Wüstenhagen, D. A., Frentzel, H., Stech, M., & Kubick, S. (2020). Mammalian cell-free protein expression promotes the functional characterization of the tripartite non-hemolytic enterotoxin from Bacillus cereus. Scientific Reports, 10(1), 2887. https://doi.org/10.1038/s41598-020-59634-8
  • Stech, M., Nikolaeva, O., Thoring, L., Stöcklein, W. F. M., Wüstenhagen, D. A., Hust, M., Dübel, S., & Kubick, S. (2017). Cell-free synthesis of functional antibodies using a coupled in vitro transcription-translation system based on CHO cell lysates. Scientific Reports, 7(1), 12030. https://doi.org/10.1038/s41598-017-12364-w
  • Thoring, L., Dondapati, S. K., Stech, M., Wüstenhagen, D. A., & Kubick, S. (2017). High-yield production of "difficult-to-express" proteins in a continuous exchange cell-free system based on CHO cell lysates. Scientific Reports, 7(1), 11710. https://doi.org/10.1038/s41598-017-12188-8
  • Sonnabend, A., Spahn, V., Stech, M., Zemella, A., Stein, C., & Kubick, S. (2017). Production of G protein-coupled receptors in an insect-based cell-free system. Biotechnology and Bioengineering, 114(10), 2328–2338. https://doi.org/10.1002/bit.26346
  • Quast, R. B., Ballion, B., Stech, M., Sonnabend, A., Varga, B. R., Wüstenhagen, D. A., Kele, P., Schiller, S. M., & Kubick, S. (2016). Cell-free synthesis of functional human epidermal growth factor receptor: Investigation of ligand-independent dimerization in Sf21 microsomal membranes using non-canonical amino acids. Scientific Reports, 6, 34048. https://doi.org/10.1038/srep34048
  • Quast, R. B., Sonnabend, A., Stech, M., Wüstenhagen, D. A., & Kubick, S. (2016). High-yield cell-free synthesis of human EGFR by IRES-mediated protein translation in a continuous exchange cell-free reaction format. Scientific Reports, 6, 30399. https://doi.org/10.1038/srep30399
  • Thoring, L., Wüstenhagen, D. A., Borowiak, M., Stech, M., Sonnabend, A., & Kubick, S. (2016). Cell-Free Systems Based on CHO Cell Lysates: Optimization Strategies, Synthesis of "Difficult-to-Express" Proteins and Future Perspectives. PloS One, 11(9), e0163670. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0163670
  • Quast, R. B., Kortt, O., Henkel, J., Dondapati, S. K., Wüstenhagen, D. A., Stech, M., & Kubick, S. (2015). Automated production of functional membrane proteins using eukaryotic cell-free translation systems. Journal of Biotechnology, 203, 45–53. https://doi.org/10.1016/j.jbiotec.2015.03.015
  • Stech, M., & Kubick, S. (2015). Cell-Free Synthesis Meets Antibody Production: A Review. Antibodies, 4(1), 12–33. https://doi.org/10.3390/antib4010012
  • Stech, M., Quast, R. B., Sachse, R., Schulze, C., Wüstenhagen, D. A., & Kubick, S. (2014). A continuous-exchange cell-free protein synthesis system based on extracts from cultured insect cells. PloS One, 9(5), e96635. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0096635
  • Stech, M., Brödel, A. K., Quast, R. B., Sachse, R., & Kubick, S. (2013). Cell-free systems: Functional modules for synthetic and chemical biology. Advances in Biochemical Engineering/biotechnology, 137, 67–102. https://doi.org/10.1007/10_2013_185
  • Brödel, A. K., Sonnabend, A., Roberts, L. O., Stech, M., Wüstenhagen, D. A., & Kubick, S. (2013). Ires-mediated translation of membrane proteins and glycoproteins in eukaryotic cell-free systems. PloS One, 8(12), e82234. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0082234
  • Stech, M., Merk, H., Schenk, J. A., Stöcklein, W. F. M., Wüstenhagen, D. A., Micheel, B., Duschl, C., Bier, F. F., & Kubick, S. (2012). Production of functional antibody fragments in a vesicle-based eukaryotic cell-free translation system. Journal of Biotechnology, 164(2), 220–231. https://doi.org/10.1016/j.jbiotec.2012.08.020

STECH, MARLITT; HANACK, KATJA; MESSERSCHMIDT, KATRIN; KUBICK, STEFAN: Method for producing polyclonal antibodies using an antigenic composition comprising protein-containing membrane vesicles. PCT/EP2014/002592

STECH, MARLITT; QUAST, ROBERT; WUESTENHAGEN, DOREEN; KUBICK, STEFAN: Verfahren und Vorrichtung zur zellfreien Proteinsynthese in Gegenwart eines Caspase-Inhibitors. PCT/EP2014/002520

  • Parallelisierte Proteinherstellung in zellfreien Systemen in verschiedenen Reaktionsführungen, z.B. im Batch- und Dialyse-Modus, gekoppelt (Transkription und Translation in einem Reaktionssystem) und entkoppelt (Transkription und Translation in separaten Reaktionen)
  • Entwicklung und Optimierung zellfreier Systeme (Redox-optimierte Systeme zur Verbesserung der Disulfidverbrückung, posttranslationale Modifikationen)
  • Entwicklung und Herstellung rekombinanter Antikörperformate (z.B. IgG, Nanobodies, scFvs) in zellfreien und zellbasierten Systemen (Sf21, CHO, HEK, E. coli)
  • Design und Herstellung von „ready-to-conjugate“ Antikörpern mit positionsspezifisch eingebauten nicht-kanonischen Aminosäuren, nachfolgende Modifizierung der Proteine über bioorthogonale Kopplungsreaktionen (Staudinger Ligation, CuAAC, SPAAC, SPIEDAC, iEDDA)
  • Design, Entwicklung und Herstellung von Antikörper-Wirkstoff-Konjugaten (ADCs) und Immuntoxinen
  • Umfangreiches Methodenspektrum zur Proteincharakterisierung und Funktionsanalytik (Gelelektrophorese, Autoradiographie, Quantifizierung, Konfokalmikroskopie, Western Blotting, Dot blot, Enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA), Oberflächenplasmonen-Spektroskopie (SPR))
  • Techniken zur radioaktiven Markierung von Proteinen in zellfreien Systemen (14C), qualitative und quantitative Untersuchung von Proteinen mit radioaktiven Isotopen (14C)
  • RNA-Synthese (Transkription, Analyse und Aufreinigung von mRNA)
  • Techniken zur Solubilisierung (z.B. mittels SMA-Kopolymeren) und Aufreinigung von Proteinen (z.B. G-Protein gekoppelte Rezeptoten (GPCRs)) aus Membranen und deren Immobilisierung an Oberflächen (z.B. magnetische Beads), allgemeine Techniken zur Proteinaufreinigung (His-Tag, Flag-Tag, Twin-Strep-Tag, Protein A)
  • Kultivierung von eukaryotischen Zellen auf S1-Ebene (Primärzellen, Zelllinien), Zellkultur-basierte Assays, z.B. Viabilitäsassays (z.B. CellTiter-Glo® Luminescent Cell Viability Assay, MTT-Test)